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TRIM28

De Mexpedia
Motivo tripartito 28,
TRIM28 o TIF1B
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Lista de códigos PDB
Estructuras enzimáticas
Identificadores
Nomenclatura
Otros nombres
Transcription intermediary factor 1-beta, (TIF1B),
E3 SUMO-protein ligase TRIM28
Símbolos TRIM28 (HGNC: 16384) KAP1, FLJ29029, RNF96, TF1B, TIF1B
Identificadores
externos
  • GeneCards: Gen TRIM28
  • UniProt: TRIM28
  • Bases de datos de enzimas

    BRENDA: entrada en BRENDA

    ExPASy: NiceZime view
    KEGG: entrada en KEEG
    PRIAM: perfil PRIAM
    ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
    MetaCyc: vía metabólica
    Número EC 2.3.2.27
    Locus Cr. 19 q13.43
    Ortólogos
    Especies
    Humano Ratón
    Entrez
    10155 21849
    Ensembl
    Véase HS Véase MM
    UniProt
    Q13263 Q62318
    RefSeq
    (ARNm)
    NM_005762 NM_011588
    RefSeq
    (proteína) NCBI
    NP_005753 NP_035718
    Ubicación (UCSC)
    Cr. 19:
    59.06 – 59.06 Mb
    PubMed (Búsqueda)
    [1]


    [2]
    Página no enlazada a Wikidata y añade el enlace en español: TRIM28.

    Motivo tripartito 28 (TRIM28), también conocida como factor intermediario transcripcional 1β (TIF1β), es una proteína codificada en humanos por el gen TRIM28.[1] [2]

    El gen TRIM28 se ubica en el cromosoma 19 (humano) brazo largo q, banda 13.43, utilizando la notación internacional del locus, de manera resumida: 19q13.43.

    TRIM28 está implicado en el control transcripcional por interacción con el dominio de represión asociado a la caja Krüppel presente en multitud de factores de transcripción.
    La proteína se localiza en el núcleo celular y parece encontrarse asociada con regiones específicas de la cromatina.

    La proteína TRIM28 pertenece a la familia de motivos tripartitos. Este motivo tripartito incluye tres dominios de unión a zinc, un dominio de dedos RING, una B-box tipo 1, una B-box tipo 2 y una región de hélice superenrollada.[3]

    Interacciones

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    La proteína TRIM28 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

    Véase también

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    Referencias

    [editar | editar código]
    1. ↑ Reymond A.; Meroni G.; Fantozzi A.; Merla G.; Cairo S.; Luzi L.; Riganelli D.; Zanaria E.; Messali S.; Cainarca S.; Guffanti A.; Minucci S.; Pelicci PG.; Ballabio A. (mayo de 2001). «The tripartite motif family identifies cell compartments». Embo J. 20 (9): 2140-2151. PMC 125245. PMID 11331580. doi:10.1093/emboj/20.9.2140. 
    2. ↑ Capili AD.; Schultz DC.; RauscherIII FJ.; Borden KL. (enero de 2001). «Solution structure of the PHD domain from the KAP-1 corepressor: structural determinants for PHD, RING and LIM zinc-binding domains». Embo J. 20 (1-2): 165-77. PMC 140198. PMID 11226167. doi:10.1093/emboj/20.1.165. 
    3. ↑ «Entrez Gene: TRIM28 tripartite motif-containing 28». 
    4. ↑ Nielsen, Anders Lade; Sanchez, Cecilia; Ichinose, Hiroshi; Cerviño, Margarita; Lerouge, Thierry; Chambon, Pierre; Losson, Régine (Nov. de 2002). «Selective interaction between the chromatin-remodeling factor BRG1 and the heterochromatin-associated protein HP1alpha». EMBO J. (England) 21 (21): 5797-5806. ISSN 0261-4189. PMID 12411497. 
    5. ↑ Cammas, Florence; Oulad-Abdelghani, Mustapha; Vonesch, Jean-Luc; Huss-Garcia, Yolande; Chambon, Pierre; Losson, Régine (Sep. de 2002). «Cell differentiation induces TIF1beta association with centromeric heterochromatin via an HP1 interaction». J. Cell. Sci. (en inglés) 115 (Pt 17): 3439-3448. ISSN 0021-9533. PMID 12154074. 
    6. ↑ Nielsen, A.L.; Oulad-Abdelghani M.; Ortiz J.A.; Remboutsika E.; Chambon P.; Losson R. (Apr. de 2001). «Heterochromatin formation in mammalian cells: interaction between histones and HP1 proteins». Mol. Cell (en inglés) 7 (4): 729-739. ISSN 1097-2765. PMID 11336697. 
    7. ↑ Begg G E, Speicher D W, Rauscher F J (Sep. de 2000). «Molecular determinants for targeting heterochromatin protein 1-mediated gene silencing: direct chromoshadow domain-KAP-1 corepressor interaction is essential». Mol. Cell. Biol. (en inglés) 20 (17): 6449-6465. ISSN 0270-7306. PMID 10938122. 
    8. ↑ Moosmann P.; Georgiev O.; Le Douarin B.; Bourquin J.P.; Schaffner W. (Dec. de 1996). «Transcriptional repression by RING finger protein TIF1 beta that interacts with the KRAB repressor domain of KOX1». Nucleic Acids Res. (en inglés) 24 (24): 4859-4867. ISSN 0305-1048. PMID 9016654. 
    9. ↑ Peng H.; Begg G E, Harper S L, Friedman J R, Speicher D W, Rauscher F J (Jun. de 2000). «Biochemical analysis of the Kruppel-associated box (KRAB) transcriptional repression domain». J. Biol. Chem. (en inglés) 275 (24): 18000-18010. ISSN 0021-9258. PMID 10748030. doi:10.1074/jbc.M001499200. 
    10. ↑ Rooney, J W; Calame K L (Nov. de 2001). «TIF1beta functions as a coactivator for C/EBPbeta and is required for induced differentiation in the myelomonocytic cell line U937». Genes Dev. (en inglés) 15 (22): 3023-3038. ISSN 0890-9369. PMID 12269264. doi:10.1101/gad.937201. 
    11. ↑ 11,0 11,1 Chang, C J; Chen Y L, Lee S C (Oct. de 1998). «Coactivator TIF1beta interacts with transcription factor C/EBPbeta and glucocorticoid receptor to induce alpha1-acid glycoprotein gene expression». Mol. Cell. Biol. (en inglés) 18 (10): 5880-5887. ISSN 0270-7306. PMID 9742105. 
    12. ↑ Schultz, David C.; Ayyanathan, Kasirajan; Negorev, Dmitri; Maul, Gerd G.; Rauscher, Frank J. (Apr. de 2002). «SETDB1: a novel KAP-1-associated histone H3, lysine 9-specific methyltransferase that contributes to HP1-mediated silencing of euchromatic genes by KRAB zinc-finger proteins». Genes Dev. (en inglés) 16 (8): 919-932. ISSN 0890-9369. PMID 11959841. doi:10.1101/gad.973302. 
    13. ↑ Gallardo, Amador; Belmonte-Reche, Efres; Marti-Marimon, María; Domingo-Reinés, Joan; Peris, Guillermo; López-Onieva, Lourdes; Fernández-Rengel, Iván; Xie, Jiajun et al. (10 de septiembre de 2025). «BMAL1-TRIM28 represses transposable elements independently of CLOCK in pluripotent cells». Nature Communications 16 (1): 8250. ISSN 2041-1723. PMID 40931039. doi:10.1038/s41467-025-63778-4. Consultado el 26 de octubre de 2025. 

    Enlaces externos

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