TERF1

TERF1
Archivo:PBB Protein TERF1 image.jpg
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1BA5 , 1H6O , 1ITY , 1IV6 , 1W0T , 3BQO , 3L82
Identificadores
Identificadores externos	OMIM: 600951 MGI: 109634 HomoloGene: 7570 EBI: TERF1 GeneCards: Gen TERF1 UniProt: TERF1
Locus	Cr. 8 q13
Ontología génica Función molecular • Unión a ADN • Unión a ADN telomérico de cadena doble • Unión dimérica Componente celular • Cromosoma en Telómero • Núcleo • Cromosoma Proceso biológico • Mantenimiento de telómeros vía telomerasa • Ciclo celular • Mitosis • Regulación de la transcripción • División celular Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	7013 21749
Ensembl	Véase HS Véase MM
UniProt	P54274 P70371
RefSeq (ARNm)	NM_003218 NM_009352
RefSeq (proteína) NCBI	NP_003209 NP_033378
Ubicación (UCSC)	Cr. 8: 73.92 – 73.96 Mb Cr. 1: 15.81 – 15.84 Mb
PubMed (Búsqueda)	[1] [2]
Información relacionada
Articulos relacionados	Publicaciones sobre TERF1 en Google académico,Publicaciones sobre TERF1 en PubMed

El factor de unión a repeticiones teloméricas 1, o TERF1 por sus siglas en inglés: Telomeric repeat binding factor (NIMA-interacting) 1, es un gen humano.

Este gen codifica una proteína específica de telómeros que es un componente de las nucleoproteínas teloméricas. Esta proteína está presente en los telómeros a lo largo de todo el ciclo celular, funcionando como inhibidor de la telomerasa, actuando en cis para limitar la elongación de la región final del cromosoma. La estructura de la proteína contiene en posición C-terminal un motivo Myb, un dominio de dimerización próximo a su extremo N-terminal, teniendo este último cadenas laterales de aminoácidos de tipo acídico. El splicing alternativo de este gen da lugar a dos productos.

Pertenece al grupo de genes del complejo Shelterin.

Significación clínica

Existen 128 enfermedades descritas que coinciden con TERF1

Bibliografía

• Zhong Z, Shiue L, Kaplan S, de Lange T (1992). «A mammalian factor that binds telomeric TTAGGG repeats in vitro.». Mol. Cell. Biol. 12 (11): 4834-43. PMID 1406665. 
• Chong L, van Steensel B, Broccoli D, et al. (1996). «A human telomeric protein.». Science 270 (5242): 1663-7. PMID 7502076. 
• Lu KP, Hanes SD, Hunter T (1996). «A human peptidyl-prolyl isomerase essential for regulation of mitosis.». Nature 380 (6574): 544-7. PMID 8606777. doi:10.1038/380544a0. 
• Bilaud T, Koering CE, Binet-Brasselet E, et al. (1996). «The telobox, a Myb-related telomeric DNA binding motif found in proteins from yeast, plants and human.». Nucleic Acids Res. 24 (7): 1294-303. PMID 8614633. 
• Broccoli D, Chong L, Oelmann S, et al. (1997). «Comparison of the human and mouse genes encoding the telomeric protein, TRF1: chromosomal localization, expression and conserved protein domains.». Hum. Mol. Genet. 6 (1): 69-76. PMID 9002672. 
• Bianchi A, Smith S, Chong L, et al. (1997). «TRF1 is a dimer and bends telomeric DNA.». EMBO J. 16 (7): 1785-94. PMID 9130722. doi:10.1093/emboj/16.7.1785. 
• Broccoli D, Smogorzewska A, Chong L, de Lange T (1997). «Human telomeres contain two distinct Myb-related proteins, TRF1 and TRF2.». Nat. Genet. 17 (2): 231-5. PMID 9326950. doi:10.1038/ng1097-231. 
• Shen M, Haggblom C, Vogt M, et al. (1998). «Characterization and cell cycle regulation of the related human telomeric proteins Pin2 and TRF1 suggest a role in mitosis.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (25): 13618-23. PMID 9391075. 
• Nosaka K, Kawahara M, Masuda M, et al. (1998). «Association of nucleoside diphosphate kinase nm23-H2 with human telomeres.». Biochem. Biophys. Res. Commun. 243 (2): 342-8. PMID 9480811. doi:10.1006/bbrc.1997.8097. 
• Nishikawa T, Nagadoi A, Yoshimura S, et al. (1998). «Solution structure of the DNA-binding domain of human telomeric protein, hTRF1.». Structure 6 (8): 1057-65. PMID 9739097. 
• Smith S, Giriat I, Schmitt A, de Lange T (1998). «Tankyrase, a poly(ADP-ribose) polymerase at human telomeres.». Science 282 (5393): 1484-7. PMID 9822378. 
• Kim SH, Kaminker P, Campisi J (1999). «TIN2, a new regulator of telomere length in human cells.». Nat. Genet. 23 (4): 405-12. PMID 10581025. doi:10.1038/70508. 
• Smogorzewska A, van Steensel B, Bianchi A, et al. (2000). «Control of human telomere length by TRF1 and TRF2.». Mol. Cell. Biol. 20 (5): 1659-68. PMID 10669743. 
• Wu G, Lee WH, Chen PL (2000). «NBS1 and TRF1 colocalize at promyelocytic leukemia bodies during late S/G2 phases in immortalized telomerase-negative cells. Implication of NBS1 in alternative lengthening of telomeres.». J. Biol. Chem. 275 (39): 30618-22. PMID 10913111. doi:10.1074/jbc.C000390200. 
• Chi NW, Lodish HF (2001). «Tankyrase is a golgi-associated mitogen-activated protein kinase substrate that interacts with IRAP in GLUT4 vesicles.». J. Biol. Chem. 275 (49): 38437-44. PMID 10988299. doi:10.1074/jbc.M007635200. 
• Kishi S, Wulf G, Nakamura M, Lu KP (2001). «Telomeric protein Pin2/TRF1 induces mitotic entry and apoptosis in cells with short telomeres and is down-regulated in human breast tumors.». Oncogene 20 (12): 1497-508. PMID 11313893. doi:10.1038/sj.onc.1204229. 
• Kishi S, Zhou XZ, Ziv Y, et al. (2001). «Telomeric protein Pin2/TRF1 as an important ATM target in response to double strand DNA breaks.». J. Biol. Chem. 276 (31): 29282-91. PMID 11375976. doi:10.1074/jbc.M011534200. 
• Fairall L, Chapman L, Moss H, et al. (2001). «Structure of the TRFH dimerization domain of the human telomeric proteins TRF1 and TRF2.». Mol. Cell 8 (2): 351-61. PMID 11545737. 
• Zhou XZ, Lu KP (2001). «The Pin2/TRF1-interacting protein PinX1 is a potent telomerase inhibitor.». Cell 107 (3): 347-59. PMID 11701125. 
• Nishikawa T, Okamura H, Nagadoi A, et al. (2002). «Solution structure of a telomeric DNA complex of human TRF1.». Structure 9 (12): 1237-51. PMID 11738049. 

Enlaces externos

• En HomoloGene: TERF1

• En Genome:TERF1
• En MalaCards.Enfermedades que coinciden con:TERF1
• En Estudio de asociación del genoma completo (GWAS) TERF1
• Literatura del gen TERF1 en RARe-SOURCE