Lamina
| Lamina Familia Laminas | ||||
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| Locus | Cr. 1 q22 | |||
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Las laminas[1] del núcleo (nuclear lamins en inglés), también conocidas como filamentos intermedios de clase V.
Se les ha llamado también proteínas laminares. Interaccionan con ciertas proteínas de membrana para formar la red/malla lámina nuclear, en la cara interior de la envoltura nuclear. Trabajan durante el desmantelamiento y la reconstitución de la envoltura nuclear, que ocurren respectivamente al principio y al final de la mitosis, y participan también en la ordenación geométrica de los poros nucleares.
Características
[editar | editar código]Estas proteínas se localizan en dos regiones del espacio nuclear: en la lámina nuclear la estructura proteica adyacente por su cara interior a la membrana nuclear interna MNI y las distribuidas por el nucleoplasma, donde forma un «velo» nucleoplásmico.[2]
En las células animales hay laminas de dos tipos: A y B, que se distinguen por longitud y punto isoeléctrico. Las células humanas tienen para las laminas tres genes relacionados que difieren en su regulación.
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Estructura
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Arriba izquierda Superficie interna de un núcleo. Arriba derecha: Lamin-A+Lamin-B.
Abajo: LA y LB1 discriminadas por color.
Microscopía de iluminación estructurada tridimensional (3D-SIM-Microscopy).
Lamina B
[editar | editar código]Las laminas tipo B (Lamin-B en inglés) están presentes en todas las células. Las laminas-B (B1 y B2) son expresadas por los genes LMNB1 y LMNB2, ubicados en las bandas cromosómicas 5q23 y 19q13, respectivamente.
Lamina A
[editar | editar código]Las laminas tipo A (Lamin-A en inglés) se expresan sólo a partir de la gastrulación. La lamina-A y la lamina-C son las más comunes, y son variantes de corte del gen LMNA en la banda 1q22.
La Pre-Lamina A/C posee una cadena de 664 aa.[4]
.
Cuando se comparan las laminas con los filamentos intermedios del plasma extranuclear, se observa que las laminas tienen 42 residuos aminoácidos de más (seis secuencias consecutivas de siete) en el pliegue 1b. El dominio C-terminal contiene una señal de localización nuclear, un dominio tipo pliegue Ig, y en la mayoría de los casos una «caja» CaaX carboxilo-terminal que se encuentra isoprenilada y carboximetilada (la lamina C no tiene CaaX). La lamina A es procesada además para cortar sus 15 últimos residuos aminoácidos con su cisteína farnesilada.
Las laminas A y C forman homodímeros que se asocian cabeza contra cola.
Función
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Las laminas desempeñan funciones centrales en el ensamblaje, la estructura, el posicionamiento y la mecánica del núcleo celular. Las laminas modulan la señalización celular e influyen en: el desarrollo, la diferenciación y otras actividades, incluido un papel como "mecanosensores". La importancia de los filamentos de lamina que son vínculos vitales entre las estructuras citoesqueléticas y nucleares.[5]
Las laminas contribuyen a la mecánica del núcleo celular: las laminas de tipo A aumentan la rigidez nuclear, mientras que las de tipo B proporcionan elasticidad, y la abundancia relativa de cada tipo de lamina varía entre los tipos celulares, reflejando las demandas mecánicas específicas de cada tejido.[6]
La lobulación del núcleo de los glóbulos blancos como neutrófilos y linfocitos parece facilitar el tránsito a través de espacios porosos <1 μm del endotelio. La composición particular en las proteínas asociadas a la envoltura nuclear, favorece una rigidez disminuida. El núcleo multilobulado puede ser simplemente el resultado de cambios marcados en la composición de proteínas de la envoltura nuclear como las Laminas A y B.[7][8] La plasticidad de leucocitos está respaldada por una composición de la lámina nuclear que se equilibra con precisiòn en las laminas (con dLamC relativamente bajo en comparación con dLamB) que cambia dinámicamente a medida que los leucocitos experimentan entornos más confinados (con dLamB elevado para una mayor deformabilidad).[9]
Durante la mitosis, las laminas son fosforiladas por el factor promotor de la maduración (MPF), que dirige el desmontaje de la lámina y la envoltura nuclear. Tras la segregación de las cromátidas, las laminas son desfosforiladas, y eso promueve el reensamblaje de la envoltura nuclear.
Progeria
[editar | editar código]Ciertas mutaciones del gen de la lamina A producen el síndrome de Hutchinson-Gilford, una forma espectacular de progeria, es decir, envejecimiento prematuro.[10] En condiciones normales las laminas A promueven la estabilidad genética, manteniendo los niveles de las proteínas clave para la reparación de las roturas del ADN bicatenario durante los procesos de recombinación no homóloga y recombinación homóloga.[11] En células de ratón que presentan una maduración defectuosa de la prolamina A, se observan más daños en el ADN y más aberraciones cromosómicas, y son más sensibles a los agentes que dañan el ADN.[12] En el síndrome progérico de Hutchinson-Gilford algunos efectos parecen deberse a la incapacidad de reparar correctamente daños en el ADN.
Véase también
[editar | editar código]Referencias
[editar | editar código]- ↑ OMS,OPS,BIREME (ed.). «Laminas». Descriptores en Ciencias de la Salud. Biblioteca Virtual en Salud.
- ↑ Laminas en el interior del núcleo: vida fuera de la lámina. Nana Naetar , Simona Ferraioli , Roland Foisner Revisar J Cell Sci.1 de julio de 2017; 130(13):2087-2096. doi: 10.1242/jcs.203430. PMID: 28668931 DOI: 10.1242/jcs.203430
- ↑ Structural basis for lamin assembly at the molecular level. Jinsook Ahn, Inseong Jo, So-mi Kang, Seokho Hong, Suhyeon Kim, Soyeon Jeong, Yong-Hak Kim, Bum-Joon Park & Nam-Chul Ha; (21 August 2019) Nature Communications volume 10, Article number: 3757 (2019)
- ↑ P02545 · LMNA_HUMAN
- ↑ Sobo, Joan M. ; Alagna, Nicholas S. ; Sun, Sean X. ; Wilson, Katherine L. ; Reddy, Karen L. (2024). «Lamins: The backbone of the nucleocytoskeleton interface.». Artículo de revisión. Current Opinion in Cell Biology. Consultado el 15 de agosto de 2026. (requiere suscripción).
- ↑ The responsive nucleus: morphological signatures of cellular state |El núcleo reactivo: firmas morfológicas del estado celular Alejandro Pérez-Venteo , Mireia Bosch-Calvet , Marta García-Cajide , Caroline Mauvezin Nucleus. 19 de febrero de 2026; 17 (1): 2630145. doi: 10.1080/19491034.2026.2630145 PMC: 12928639 PMID: 41711300
- ↑ Rowat, Amy C. ; Jaalouk, Diana E. ; Zwerger, Monika ; Ung, W Lloyd ; Eydelnant, Irwin A. ; Olins, Don E. ; Olins, Ada L. ; Herrmann, Harald ; Weitz, David A. ; Lammerding, Jan (2013). «Nuclear Envelope Composition Determines the Ability of Neutrophil-type Cells to Passage through Micron-scale Constrictions». REVISIÓN. J Biol Chem. 288 (12): 8610-8618. PMC 3605679. PMID 23355469. doi:10.1074/jbc.M112.441535. Consultado el 20 de julio de 2026. OA
- ↑ Li, Yutao; Chen, Mengqi; Chang, Wakam (2022). «Roles of the nucleus in leukocyte migration». REVISIÓN. Journal of Leukocyte Biology 112 (4): 771-783. Consultado el 20 de julio de 2026. OA
- ↑ Karling, Tua; Weavers, Helen (2025). «Immune cells adapt to confined environments in vivo to optimise nuclear plasticity for migration». EMBO Rep. 26: 1238-1268. PMC 11894099. PMID 39915297. doi:10.1038/s44319-025-00381-0. Consultado el 23 de julio de 2026. CC BY
- ↑ Eriksson M, Brown WT, Gordon LB, Glynn MW, Singer J, Scott L, Erdos MR, Robbins CM, Moses TY, Berglund P, Dutra A, Pak E, Durkin S, Csoka AB, Boehnke M, Glover TW, Collins FS (2003). «Recurrent de novo point mutations in lamin A cause Hutchinson-Gilford progeria syndrome». Nature 423 (6937): 293-8. PMID 12714972. doi:10.1038/nature01629.
- ↑ Redwood AB, Perkins SM, Vanderwaal RP, Feng Z, Biehl KJ, Gonzalez-Suarez I, Morgado-Palacin L, Shi W, Sage J, Roti-Roti JL, Stewart CL, Zhang J, Gonzalo S (2011). «A dual role for A-type lamins in DNA double-strand break repair». Cell Cycle 10 (15): 2549-60. PMC 3180193. PMID 21701264. doi:10.4161/cc.10.15.16531.
- ↑ Liu B, Wang J, Chan KM, Tjia WM, Deng W, Guan X, Huang JD, Li KM, Chau PY, Chen DJ, Pei D, Pendas AM, Cadiñanos J, López-Otín C, Tse HF, Hutchison C, Chen J, Cao Y, Cheah KS, Tryggvason K, Zhou Z (2005). «Genomic instability in laminopathy-based premature aging». Nat. Med. 11 (7): 780-5. PMID 15980864. doi:10.1038/nm1266.