Hemo O

Hemo O
	Archivo:Heme o structure.svg
General
Fórmula estructural	[[Imagen:{{#property:P117}}\|110px\|Imagen de la estructura]]
Fórmula molecular	C; 49H; 58O; 5N; 4Fe
Identificadores
Número CAS	137397-56-9
Número RTECS	{{#property:P657}}
ChEBI	{{#property:P683}}
ChEMBL	{{#property:P592}}
ChemSpider	{{#property:P661}}
DrugBank	{{#property:P715}}
PubChem	6323367
UNII	{{#property:P652}}
KEGG	{{#property:P665}}
	InChI InChI={{#property:P234}}; Key: {{#property:P235}}
Propiedades físicas
Masa molar	838,854 g/mol
Estructura cristalina	{{#property:P556}}
Índice de refracción (nD)	{{#property:P1109}}
Propiedades químicas
Acidez	{{#property:P1117}} pKa
NFPA 704	Archivo:NFPA 704.svg {{#property:P994}} {{#property:P993}} {{#property:P995}} {{#property:P877}}
	Valores en el SI y en condiciones estándar; (25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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Un hemo O (o heme O) es un grupo hemo que difiere del estrechamente relacionado hemo A en que posee un grupo metilo en la posición 8 del anillo en lugar de poseer un grupo formilo. La cadena isoprenoide en la posición 2 es la misma.

El grupo hemo O, que se encuentra en la bacteria Escherichia coli,^[2] funciona en una forma similar al heme A en la reducción del oxígeno que ocurre en los mamíferos.

Referencias

↑ Número CAS
↑ Myles R. Cheesman, Vasily S. Oganesyan, Nicholas J. Watmough, Clive S. Butler, and Andrew J. Thomson (2004). «The Nature of the Exchange Coupling between High-Spin Fe(III) Heme o3 and CuB(II) in Escherichia coli Quinol Oxidase, Cytochrome bo3: MCD and EPR Studies». J. Am. Chem. Soc. 126: 4157-4166. doi:10.1021/ja038858m.

Véase también

[1] Número CAS

[Myles04-2] Myles R. Cheesman, Vasily S. Oganesyan, Nicholas J. Watmough, Clive S. Butler, and Andrew J. Thomson (2004). «The Nature of the Exchange Coupling between High-Spin Fe(III) Heme o3 and CuB(II) in Escherichia coli Quinol Oxidase, Cytochrome bo3: MCD and EPR Studies». J. Am. Chem. Soc. 126: 4157-4166. doi:10.1021/ja038858m.

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