Chaperonina
| Chaperonina | ||
|---|---|---|
|
Archivo:PDB 1grl EBI.jpg | ||
| Identificadores | ||
| Símbolo | Cpn60_TCP1 | |
| Pfam | PF00118 | |
| InterPro | IPR002423 | |
| SCOP | 1grl | |
| CDD | cd00309 | |
Estructuras PDB disponibles: 1sx3
K:23-525 1kpo Z:23-525 1fya A:190-375 1gru H:23-525 1xck F:23-525 1kp8 E:23-525 1pcq J:23-524 1aon J:23-524 1mnf I:23-525 1svt J:23-524 2c7d K:23-525 1dkd C:190-335 1j4z L:23-525 1oel E:23-524 2c7c H:23-525 1gr5 H:23-525 1sx4 E:23-524 1kid :190-375 1gr6 F:23-525 1ss8 B:23-524 1fy9 A:190-375 1dk7 A:190-335 1jon :190-335 1la1
A:187-378 1iok A:23-526 1wf4 e:22-526 1we3 E:22-526 1sjp B:42-522 1srv A:1-143 1a6d B:33-521 1a6e B:33-521 1e0r B:215-366 1ass :214-364 :214-364 1gn1
H:210-380 1gml B:210-380 | ||
Las chaperonas , abreviadas como Cpn , Cpn60 o HSP60 , son una familia de proteínas de choque térmico que contribuyen al plegamiento de proteínas recién sintetizadas y al replegamiento de proteínas mal plegadas durante condiciones de estrés, como altas temperaturas.[2]
Son complejos proteicos compuestos por aproximadamente 16 subunidades proteicas de ~60 kDa cada una.
Las chaperonas pertenecen a una amplia clase de moléculas y complejos que contribuyen al plegamiento de proteínas, llamadas chaperonas moleculares.[3] Las proteínas recién formadas generalmente deben plegarse a partir de una cadena lineal de aminoácidos en una estructura terciaria tridimensional. La energía para plegar las proteínas se obtiene mediante interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de aminoácidos de cada proteína y por el efecto de los disolventes. La mayoría de las proteínas se pliegan espontáneamente en su conformación tridimensional más estable, que suele ser también su conformación funcional, pero ocasionalmente se producen plegamientos erróneos. Las chaperonas moleculares catalizan el replegamiento proteico acelerando el desplegamiento parcial de las proteínas mal plegadas, con la ayuda de la energía suministrada por la hidrólisis del trifosfato de adenosina (ATP). Las chaperonas también pueden marcar las proteínas mal plegadas para su degradación.[4]
Tipos
[editar | editar código]Existen dos tipos de chaperoninas:[5]
- Grupo I: Se encuentran en bacterias, cloroplastos y mitocondrias. El ejemplo más conocido es GroEL.
- Grupo II: Se encuentran en el citosol de las células eucariotas y en arqueas. Un ejemplo en mamíferos es triC.
Referencias
[editar | editar código]- ↑ «The crystal structure of the bacterial chaperonin GroEL at 2.8 A». Nature 371 (6498): 578-86. octubre 1994. Bibcode:1994Natur.371..578B. PMID 7935790. S2CID 4341993. doi:10.1038/371578a0.
- ↑ «Chaperoninas: plegamiento mediante aislamiento». Consultado el 12 de octubre de 2025.
- ↑ «Arthur L. Horwich, MD | HHMI.org». HHMI.org (en inglés). Archivado desde el original el 26 de julio de 2019. Consultado el 12 de octubre de 2025.
- ↑ Conway de Macario, Everly; Yohda, Masafumi; Macario, Alberto J. L.; Robb, Frank T. (2019). «Bridging human chaperonopathies and microbial chaperonins». Communications Biology 2: 103. ISSN 2399-3642. PMC 6420498. PMID 30911678. doi:10.1038/s42003-019-0318-5. Consultado el 12 de octubre de 2025.
- ↑ «Chaperoninas: plegamiento mediante aislamiento». Consultado el 14 de octubre de 2025.