Ciclina K

Ciclina K
	Archivo:Protein CCNK PDB 2i53.png; Imagen de la PDB, basada en 2i53
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 2I53 , 4CXA , 4NST , 4UN0
Identificadores
Símbolos	CCNK (HGNC: 1596) ; CPR4
Identificadores; externos	OMIM: 603544 ; HomoloGene: 14748 ; EBI: CCNK; GeneCards: Gen CCNK; UniProt: CCNK;
Locus	Cr. 14 q32.2
Función molecular	• actividad cinasa serina/treonina dependiente de ciclina; • unión proteica; • actividad cinasa sobre el extremo C-terminal de la RNA polimerasa II; • union proteincinasa;
Componente celular	• complejo cilina K-CDK12; • complejo ciclina K-CDK13; • núcleo;
Proceso biológico	• regulación de la actividad cinasa serina/treonina dependiente de ciclina; • desarrollo embrionario en útero; • regulación de la transcripción con patrón del ADN; • transcripción del promotor de la RNA polimerasa II; • fosforilación proteica; • respuesta celular al daño a ADN; • división nuclear mitótica; • regulación negativa de la replicación del genoma viral; • división celular; • regulación negativa del arresto del ciclo celular; • regulación positiva de la fosforilación del RNA polimearasa II a nivel de sus 2 residuos serina del extremo C-terminal;
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
	ancho=250px
	Más información
Ortólogos
Humano	Ratón
8812	12454
Véase HS	Véase MM
O75909	O88874
NM_001099402	NM_009832
NP_001092872	NP_033962
Cr. 14:; 99.48 – 99.54 Mb	Cr. 12:; 108.18 – 108.2 Mb
[1] ;	[2]
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La ciclina K (CCNK) es una proteína codificada en los humanos por el gen CCNF.^[1] La ciclina K pertenece a la familia de las ciclinas, cuyos miembros se caracterizan por incrementar drásticamente sus niveles en las células de forma periódica cada vez que se inicia el ciclo celular.

Características

La ciclina K es codificada por el virus del sarcoma de Kaposi (HVSK), un virus tumoral humano asociado con el desarrollo del sarcoma de Kaposi y neoplasias linfoides malignas en individuos inmunocomprometidos.^[2] La ciclina K comparte elementos de la secuencia e identidad de la ciclina D1.^[3] Las propiedades tumorigénicas de la ciclina K se han demostrado en linfocitos de animales transgénicos.^[4]

Función

La ciclina K es un importante regulador de transiciones del ciclo celular a través de su capacidad para unirse y activar proteín-quinasas fosforilando el dominio C-terminal de la principal subunidad de la ARN polimerasa II. El complejo Cdk9/ciclina K es uno de los componentes esenciales de la maquinaria proteica para la regulación de la transcripción de genes.^[5]^[6] Cdk9 unido a la ciclina K y la ciclina T forma el complejo P-TEFb que es un factor de transcripción implicado en la elongación de la secuencia traducido por el ARN polimerasa II.^[7]

Referencias

↑ Edwards MC, Wong C, Elledge SJ (julio de 1998). «Human cyclin K, a novel RNA polymerase II-associated cyclin possessing both carboxy-terminal domain kinase and Cdk-activating kinase activity». Molecular and Cellular Biology (en inglés) 18 (7): 4291-300. PMC 109013. PMID 9632813.
↑ Javiluoma A, Ojala PM: Cell signaling pathways engaged by KSHV. Biochim Biophys Acta. 2006, 1766: 140-158
↑ Véronique Marsaud, Guergana Tchakarska, Geoffroy Andrieux, Jian-Miao Liu, Doulaye Dembele, Bernard Jost, Joanna Wdzieczak-Bakala, Jack-Michel Renoir, y Brigitte Sola (2010). «Cyclin K and cyclin D1b are oncogenic in myeloma cells». Mol Cancer 9 (103). PMC 2881116. doi:10.1186/1476-4598-9-103. Consultado el 24 de diciembre de 2015.
↑ Verschuren EW, Hodgson JG, Gray JW, Kogan S, Jones N, Evan GI: The role of p53 in suppression of KSHV cyclin-induced lymphomagenesis. Cancer Res. 2004, 64: 581-589. 10.1158/0008-5472.CAN-03-1863
↑ Zulma Aragón Mamani, Celia Xiomara Bonkanka Tabares, Juan Antonio Gallardo Naranjo, Daniel García Velázquez y Mª Cristina Medina Campos (2006). Luces y Sombras en el Uso de Quinasas Dependientes de Ciclinas como Dianas Terapéuticas en Cáncer. Biocáncer; Departamento de Medicina Física y Farmacología de la Facultad de Farmacia, Universidad de La Laguna. pp. sección 4.1 Regulación Positiva Del Ciclo Celular:.
↑ María Lucinda Aguirre Cruz, Julio Sotelo (2008). Tumores cerebrales, Volumen 1. Ed. Médica Panamericana. p. 71. ISBN 9687988843.
↑ Santamariña, Marta (2008). Efectos de la eliminación de p16 en células tumorales Rb negativas. Univ Santiago de Compostela. p. 10.

[pmid7896286-1] Edwards MC, Wong C, Elledge SJ (julio de 1998). «Human cyclin K, a novel RNA polymerase II-associated cyclin possessing both carboxy-terminal domain kinase and Cdk-activating kinase activity». Molecular and Cellular Biology (en inglés) 18 (7): 4291-300. PMC 109013. PMID 9632813.

[2] Javiluoma A, Ojala PM: Cell signaling pathways engaged by KSHV. Biochim Biophys Acta. 2006, 1766: 140-158

[3] Véronique Marsaud, Guergana Tchakarska, Geoffroy Andrieux, Jian-Miao Liu, Doulaye Dembele, Bernard Jost, Joanna Wdzieczak-Bakala, Jack-Michel Renoir, y Brigitte Sola (2010). «Cyclin K and cyclin D1b are oncogenic in myeloma cells». Mol Cancer 9 (103). PMC 2881116. doi:10.1186/1476-4598-9-103. Consultado el 24 de diciembre de 2015.

[4] Verschuren EW, Hodgson JG, Gray JW, Kogan S, Jones N, Evan GI: The role of p53 in suppression of KSHV cyclin-induced lymphomagenesis. Cancer Res. 2004, 64: 581-589. 10.1158/0008-5472.CAN-03-1863

[lucesysombra-5] Zulma Aragón Mamani, Celia Xiomara Bonkanka Tabares, Juan Antonio Gallardo Naranjo, Daniel García Velázquez y Mª Cristina Medina Campos (2006). Luces y Sombras en el Uso de Quinasas Dependientes de Ciclinas como Dianas Terapéuticas en Cáncer. Biocáncer; Departamento de Medicina Física y Farmacología de la Facultad de Farmacia, Universidad de La Laguna. pp. sección 4.1 Regulación Positiva Del Ciclo Celular:.

[6] María Lucinda Aguirre Cruz, Julio Sotelo (2008). Tumores cerebrales, Volumen 1. Ed. Médica Panamericana. p. 71. ISBN 9687988843.

[p16-7] Santamariña, Marta (2008). Efectos de la eliminación de p16 en células tumorales Rb negativas. Univ Santiago de Compostela. p. 10.

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