Treonina

Treonina
	Archivo:L-Threonin - L-Threonine.svg
	Archivo:L-Threonine-3D-balls.png
Nombre IUPAC
	Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico
General
Símbolo químico	Thr o T
Fórmula estructural	[[Imagen:{{#property:P117}}\|110px\|Imagen de la estructura]]
Fórmula molecular	C4H9NO3
Identificadores
Número CAS	{{#property:P231}}
Número RTECS	{{#property:P657}}
ChEBI	{{#property:P683}}
ChEMBL	{{#property:P592}}
ChemSpider	{{#property:P661}}
DrugBank	DB00156
PubChem	{{#property:P662}}
UNII	{{#property:P652}}
KEGG	{{#property:P665}}
	InChI InChI={{#property:P234}}; Key: {{#property:P235}}
Propiedades físicas
Masa molar	119,12 g/mol
Estructura cristalina	{{#property:P556}}
Índice de refracción (nD)	{{#property:P1109}}
Propiedades químicas
Acidez	{{#property:P1117}} pKa
Solubilidad en agua	Sí
Esencial	Sí
Codón	ACU, ACA, ACC, y ACG
NFPA 704	Archivo:NFPA 704.svg {{#property:P994}} {{#property:P993}} {{#property:P995}} {{#property:P877}}
	Valores en el SI y en condiciones estándar; (25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
	Página no enlazada a Wikidata Si no existe en otras Wikipedias: [crea nuevo ítem]; Si existe en otras Wikipedias: [busca ítem para enlazar]; y añade el enlace en español: Treonina.

La treonina (abreviada Thr o T)^[2] es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.

La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.

Historia

La treonina fue el último de los 20 aminoácidos proteinogénicos comunes descubiertos en 1935 por el estadounidense William Cumming Rose, colaborando con Curtis Meyer y William Rose. El aminoácido treonina fue nombrado porque era similar en estructura a la treosa, un monosacárido de cuatro carbonos o carbohidrato con fórmula molecular C
4H
8O
4.^[3]

Biosíntesis

Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que consume. En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-Aspartil-semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen:^[4] La Treonina actúa conjuntamente con otros dos aminoácidos: la metionina y el ácido aspartico ejerciendo labor de metabolizar las grasas que se depositan en órganos como el hígado.

Asparto quinasa
α-Aspartil-semialdehído deshidrogenasa
Homoserina deshidrogenasa
Homoserina quinasa
Treonina sintasa

Fuentes

Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.

Enfermedades metabólicas

La degradación de la treonina está alterada en las siguientes enfermedades metabólicas:

Referencias

↑ Número CAS
↑ "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595
↑ Meyer, Curtis (20 de julio de 1936). «The Spatial Configuation of Alpha-Amino-Beta-Hydroxy-n-Butyric Acid». Journal of Biological Chemistry 115 (3).
↑ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6

Enlaces externos

Biosíntesis de Treonina

[1] Número CAS

[2] "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595

[3] Meyer, Curtis (20 de julio de 1936). «The Spatial Configuation of Alpha-Amino-Beta-Hydroxy-n-Butyric Acid». Journal of Biological Chemistry 115 (3).

[4] Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6

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