Mdm4

Mdm4, transformed 3T3 cell double minute 4, p53 binding protein (mouse)
	Archivo:Protein MDM4 PDB 2cr8.png; Estructura tridimensional de la proteína Mdm4.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 2cr8
Identificadores
Símbolos	Mdm4 (HGNC: 6974) DKFZp781B1423; MDMX; MGC132766; MRP1
Identificadores; externos	OMIM: 602704 ; EBI: Mdm4; GeneCards: Gen Mdm4; UniProt: Mdm4;
Locus	Cr. 1 q32.1
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
4194
O15151	n/a
NP_002384	n/a
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La proteína Mdm4 (de sus siglas en inglés "murine doble minute 4") es un regulador codificado en humanos por el gen mdm4.^[1]^[2]

El gen humano mdm4, que juega un importante papel en procesos de apoptosis, codifica una proteína de 490 aminoácidos que contiene un dominio de dedos RING y una posible señal de localización nuclear. Esta posible señal de localización nuclear, que la poseen todas las proteínas Mdm, se encuentra localizada en el extremo C-terminal de la proteína. El ARNm de este gen presenta altos niveles de expresión en el timo y bajos niveles en todos los demás tejidos estudiados. La proteína Mdm4 producida mediante traducción in vitro ha demostrado interaccionar con p53 a través de un dominio localizado en la región N-terminal de la proteína Mdm4. Mdm4 muestra una similitud estructural significativa con la proteína de unión a p53, Mdm2.^[2]

Interacciones

La proteína Mdm4 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

E2F1^[3]
Mdm2^[4]^[5]^[6]^[7]
p53^[6]^[1]

Referencias

↑ ^1,0 ^1,1 Shvarts, A; Bazuine M, Dekker P, Ramos Y F, Steegenga W T, Merckx G, van Ham R C, van der Houven van Oordt W, van der Eb A J, Jochemsen A G (Jul. de 1997). «Isolation and identification of the human homolog of a new p53-binding protein, Mdmx». Genomics (EE. UU.) 43 (1): 34-42. ISSN 0888-7543. PMID 9226370. doi:10.1006/geno.1997.4775.
↑ ^2,0 ^2,1 «Entrez Gene: MDM4 Mdm4, transformed 3T3 cell double minute 4, p53 binding protein (mouse)».
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[pmid12393902-6] 6,0 ^6,1 Badciong, James C; Haas Arthur L (Dec. de 2002). «MdmX is a RING finger ubiquitin ligase capable of synergistically enhancing Mdm2 ubiquitination». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 277 (51): 49668-75. ISSN 0021-9258. PMID 12393902. doi:10.1074/jbc.M208593200.

[pmid18219319-7] Linke, K; Mace P D, Smith C A, Vaux D L, Silke J, Day C L (mayo. de 2008). «Structure of the MDM2/MDMX RING domain heterodimer reveals dimerization is required for their ubiquitylation in trans». Cell Death Differ. (Inglaterra) 15 (5): 841-8. ISSN 1350-9047. PMID 18219319. doi:10.1038/sj.cdd.4402309.

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