Flavín adenín dinucleótido
| Flavín adenín dinucleótido | ||
|---|---|---|
| General | ||
| Fórmula estructural | [[Imagen:{{#property:P117}}|110px|Imagen de la estructura]] | |
| Fórmula molecular | C27H33P2N9O15 | |
| Identificadores | ||
| Número CAS | {{#property:P231}}[1] | |
| Número RTECS | {{#property:P657}} | |
| ChEBI | {{#property:P683}} | |
| ChEMBL | {{#property:P592}} | |
| ChemSpider | {{#property:P661}} | |
| DrugBank | {{#property:P715}} | |
| PubChem | {{#property:P662}} | |
| UNII | {{#property:P652}} | |
| KEGG | {{#property:P665}} | |
|
| ||
| Propiedades físicas | ||
| Masa molar | g/mol | |
| Estructura cristalina | {{#property:P556}} | |
| Índice de refracción (nD) | {{#property:P1109}} | |
| Propiedades químicas | ||
| Acidez | {{#property:P1117}} pKa | |
| NFPA 704 |
| |
El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.[2][3]
Estructura química
[editar | editar código]El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),[4] unida a un pirofosfato (PPi), este unido a una ribosa y ésta unida a una adenina.[5] Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima Flavín mononucleótido o FNDH2.
Función
[editar | editar código]El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:
Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).[6]
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. [7]Esto se debe a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente. [8]
Referencias
[editar | editar código]- ↑ Número CAS
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael. «Glosario». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. G-7. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ Merriam Webster. «FAD» (en inglés). Consultado el 12 de marzo de 2012.
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Otras funciones de los nucleótidos». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 301. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ «Estructura y Función del FAD».
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Reacciones de oxidación-reducción biológicas». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 515-517. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ «La Respuesta, ¿Cuál es la función del NAD y el FAD?».
- ↑ «Lifeder. (14 de marzo de 2024). Flavín adenín dinucleótido (FAD).».